Еллык җитештерү күләме 700 000 тоннадан артык булган глифосат дөньяда иң киң кулланыла торган һәм иң зур гербицид булып тора. Глифосатны дөрес кулланмау аркасында чүп үләннәренә чыдамлык һәм экологик мохиткә һәм кеше сәламәтлегенә куркыныч тудыруы зур игътибар җәлеп итә.
29 майда, Хубэй университетының Тере фәннәр мәктәбе һәм провинция һәм министрлык бүлекләре тарафыннан берлектә оештырылган Биокатализ һәм фермент инженериясе дәүләт төп лабораториясеннән профессор Го Руйтин командасы, Journal of Hazardous Materials журналында соңгы тикшеренү мәкаләсен бастырып чыгарды, анда амбар үләненең беренче анализы анализланды. (Яман үлән) - альдо-кето редуктаза AKR4C16 һәм AKR4C17 глифосат деградациясе реакция механизмын катализлый һәм молекуляр модификация аша AKR4C17 ярдәмендә глифосатның деградация нәтиҗәлелеген сизелерлек яхшырта.
Глифосатка каршы торучанлыкның артуы.
1970 елларда кулланылышка кертелгәннән бирле, глифосат бөтен дөньяда популярлашты һәм әкренләп иң арзан, иң киң кулланыла торган һәм иң нәтиҗәле киң спектрлы гербицидка әйләнде. Ул үсемлекләрнең үсеше һәм метаболизмы, шулай ук үлем өчен җаваплы төп фермент булган 5-энолпирувилшикимат-3-фосфат синтазасын (EPSPS) аерым рәвештә тоткарлап, үсемлекләрдә, шул исәптән чүп үләннәрендә, метаболик бозылуларга китерә.
Шуңа күрә, глифосатка чыдам трансген культуралар үрчетү һәм глифосатны кырда куллану заманча авыл хуҗалыгында чүп үләннәрен контрольдә тотуның мөһим ысулы булып тора.
Шулай да, глифосатның киң кулланылышы һәм дөрес кулланылмавы белән, дистәләгән чүп үләне әкренләп эволюцияләште һәм югары глифосатка чыдамлылык үстерде.
Моннан тыш, глифосатка чыдам генетик яктан модификацияләнгән культуралар глифосатны таркатып бетерә алмый, нәтиҗәдә культураларда глифосат туплана һәм күчә, ул азык чылбыры аша җиңел тарала һәм кеше сәламәтлегенә куркыныч тудыра.
Шуңа күрә, глифосат калдыклары аз булган югары глифосатка чыдам трансген культуралар үстерү өчен, глифосатны таркатырга сәләтле геннарны ачу бик мөһим.
Үсемлекләрдән алынган глифосатны таркатучы ферментларның кристалл структурасын һәм каталитик реакция механизмын чишү
2019 елда Кытай һәм Австралия тикшеренү төркемнәре глифосатка чыдамлы амбар үләненнән беренче тапкыр ике глифосатны деградацияләүче альдо-кето редуктазасын, AKR4C16 һәм AKR4C17, ачыкладылар. Алар NADP+ ны кофактор буларак кулланып, глифосатны токсик булмаган аминометилфосфон кислотасына һәм глиоксил кислотасына таркатырга мөмкин.
AKR4C16 һәм AKR4C17 үсемлекләрнең табигый эволюциясе нәтиҗәсендә барлыкка килгән беренче глифосатны деградацияләүче ферментлар. Глифосатның деградациясенең молекуляр механизмын тирәнтен өйрәнү өчен, Го Руйтинг командасы бу ике фермент һәм кофактор югарылыгы арасындагы бәйләнешне анализлау өчен рентген кристаллографиясен кулланды. Резолюциянең катлаулы структурасы глифосатның, NADP+ һәм AKR4C17нең өчлекле комплексының бәйләнеш режимын ачыклады һәм AKR4C16 һәм AKR4C17 аша глифосат деградациясенең каталитик реакция механизмын тәкъдим итте.
AKR4C17/NADP+/глифосат комплексының төзелеше һәм глифосат деградациясенең реакция механизмы.
Молекуляр модификация глифосатның таркалу нәтиҗәлелеген яхшырта.
AKR4C17/NADP+/глифосатның нечкә өч үлчәмле структураль моделен алганнан соң, профессор Гуо Руйтинг командасы фермент структурасын анализлау һәм рациональ дизайн ярдәмендә глифосатның таркалу нәтиҗәлелеген 70% ка арттырган AKR4C17F291D мутант аксымы алды.
AKR4C17 мутантларының глифосатны таркату активлыгын анализлау.
"Безнең эшебез AKR4C16 һәм AKR4C17 глифосатның деградациясен катализлаучы молекуляр механизмын ача, бу AKR4C16 һәм AKR4C17 глифосатның деградация нәтиҗәлелеген арттыру өчен аларны алга таба модификацияләү өчен мөһим нигез сала." Макаланың корреспондент авторы, Хубэй университеты доценты Дай Лонхай әйтүенчә, алар глифосатның деградация нәтиҗәлелеген яхшырткан AKR4C17F291D мутант аксымы төзегәннәр, бу глифосат калдыклары аз булган югары глифосатка чыдам трансген культуралар үстерү һәм микроб инженериясе бактерияләрен кулланып, мохиттә глифосатны деградацияләү өчен мөһим корал бирә.
Го Руйтин командасы әйләнә-тирә мохиттәге агулы һәм зарарлы матдәләрнең биодеградация ферментлары, терпеноид синтазалары һәм дару максатлы аксымнарының структурасын анализлау һәм механизмын тикшерү буенча тикшеренүләр белән озак вакыт шөгыльләнә дип хәбәр ителә. Ли Хао, доцент Ян Ю һәм лектор Ху Юмэй - мәкалә авторларының берсе, ә Го Руйтин һәм Дай Лонхай - авторларның берсе.
Бастырылган вакыты: 2022 елның 2 июне